Constantes Cinétiques

[bou84]

Bonjour...On recommence parce que ma présentation tableau de l'autre post n'a pas marché

Voici donc l'énoncé:

L'ATP est un donneur de phosphate grâce à des réactions de transfert à l'aide de kinas en présence de Mg2+.

Pour étudier les paramètres cinétiques de l'enzyme, on mesure la vitesse initiale de la réaction en fonction de la concentration en glucose du mélange réactionnel.On maintient la concentration en ATP en excès pendant toute la durée de la réaction.

Déterminez les 2 constantes cinétiques de la réaction enzymatique.

Pour cela on me donne un tableau:

1ère colonne :

Concentration du mélange réactionnel en glucose (en mmol.dm-3)

2ème colonne

Vitesse initiale de la réaction (en micromol d'ADP formé par min et par mg de glucokinase)

3ème colonne

Vitesse initiale de la réaction en présence de 22,5 mmol de 6-phosphoglucose par dm3 de mélange réactionnel (en micromol d'ADP formé par min et par mg de glucokinase

Dans la 1ère colonne j'ai

8,33 12,5 25 50

Dans la 2è j'ai

0,909 1,196 1,748 2,293

Enfin dans la 3è j'ai

0,687 0,933 1,449 2,040

Je ne sais pas si ça va vous paraître clair tout ça...

Et enfin sachant (si vous n'en avez pas marre!) que la concentration du glucose intracellulaire est de 5mmol.dm-3.Et en considérant que les concentrations molaires de l'hexokinase et de la glucokinase sont égales, je dois comparer la vitesse de phosphorylation du glucose, catalysée respectivement par l'hexokinase et la glucokinase.

Voilà, je suis dans le flou, le reste du devoir ça va mais ces 2 questions me posent problème et je dois absolument envoyer ce devoir.

Merci beaucoup pour votre aide, ce forum est une aide précieuse. Merci

[drfaustchimie]

Il faut traiter le probleme avec l'équation de Michaelis Menten pour les cinétiques enzymatiques.

Et puis ajouter une linéarisation de Lineweaver-Burk ou d'Edie Estofie

Je ne sais pas si tu as vu ca en cours. Mais c'est spécifique pour les cinétiques enzymatiques